Proteinfällung

knuddelbuddel

knuddelbuddel

tomtoms Mausi
9 Mai 2007
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Hallo, hab da mal ein Problem zu wälzen. Also:

Bei der Proteinfällung mit auf 4 °C gekühltem Ethanol (96%), kam es bei Rinderserumalbumin zu einer reversiblen Denaturierung, aber bei Immunglobulin (beides war 0,5%) zu einer irreversiblen. Ist das möglich und wodurch wird dieser Unterschied hervorgerufen?
 
Mh so genau kann ich mich nicht mehr erinnern, aber es hängt auf alle Fälle mit der Struktur zusammen.
 
ja, das habe ich mir auch schon überlegt, aber bisher noch nicht weiter in diese Richtung recherchiert. Danke, erstmal.
 
Vermutlich wird es so sein, daß beim Immunglobulin (welches eigentlich?) durch den Wasserentzug irgendwie zu Disulfid-Brücken-Bildung kommt, wohingegen das beim BSA nicht passiert.
 
Um welches Ig es sich handelt wurde nicht gesagt, aber muß sicher was mit hydrophilen/hydrophoben Seitenketten an deren Oberfläche zu tun haben, welche durch das organische Lösungsmittel eben irgendwelche anderen Wechselwirkungen haben. Die Disulfidbrücken werden doch bei der Denaturierung aufgelöst; sie sind doch Bestandteile der Tertiärstruktur, welche ja bei diesem Prozess zerstört wird oder stehe ich da irgendwie auf dem Schlauch?
 
Hallo,
hab heute mal in der Berufsschule meine Biochemie-Lehrerin gefragt. So aus dem Stehgreif konnte sie mir jedoch keine Antwort geben. Sie spekuliert jedoch das es was mit er Aminosäuresequenz zu tun habe, vor allem die Endständigen seien wichtig.

Tschau

tobias
 
Ich danke euch sehr für eure "Anteilnahme" habe heute die Assistentin des Dozenten befragt und rausgekommen ist:
Immunglobuline sind aufgrund ihrer Größe und Struktur empfindlicher als die Albumin. Eigentlich müßte diese Fällung auch bei ihnen reversibel sein, aber da bei der Alkoholfällung Wärme entsteht muß sie sehr langsam und tropfenweise durchgeführt werden.
Fazit: Es war also nur ein Durchführungsfehler.
 
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