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Chemie-Nobelpreis für drei Eiweißforscher

Den Nobelpreis für Chemie 2009 erhalten: Venkatraman Ramakrishnan, Thomas Steitz und Ada Jonath (v.l.).Großansicht
Stockholm (dpa) - Der Nobelpreis für Chemie geht in diesem Jahr an drei Zellforscher für die Analyse der Eiweißfabriken aller Lebewesen. Ada Jonath, Thomas Steitz und Venkatraman Ramakrishnan haben Form und Funktion des Ribosoms aufgeklärt.

Diese Maschine übersetzt in der Zelle die Erbinformation in die universellen Werkzeuge allen Lebens, die Proteine (Eiweiße). Das teilte die Königlich-Schwedische Akademie der Wissenschaften am Mittwoch in Stockholm mit. Die höchste Auszeichnung für Chemiker ist in diesem Jahr mit umgerechnet knapp einer Million Euro (10 Millionen Schwedischen Kronen) dotiert; die Forscher erhalten sie zu gleichen Teilen.

«Ribosomen machen irgendwie alles möglich», sagte Måns Ehrenberg, Mitglied des Nobelkomitees für Chemie. Zu den wichtigsten praktischen Anwendungen gehören neue Antibiotika: Wer damit die Übersetzungsarbeit der Ribosomen in krank machenden Bakterien stört, kann die Keime töten.

«Es hat die Richtigen getroffen», sagte der Leiter der Ribosomen-Arbeitsgruppe am Max-Planck-Institut für Molekulare Genetik in Berlin, Knud Nierhaus, voller Freunde. Alle drei seien führende Persönlichkeiten des Gebietes. Jonath habe viele ihrer wichtigsten Entdeckungen in Berlin und am Deutschen Elektronen-Synchrotron (Desy) in Hamburg gemacht, ergänzte er.

Die Israelin Jonath ist Molekularbiologie-Professorin am Weizmann-Institut in Rehovot. «Ich bin immer noch ziemlich durcheinander. Aber sehr, sehr glücklich. Das übertrifft alle meine Träume und Wünsche», sagte sie nach dem Anruf aus Stockholm. «Ich war zu Hause mit meiner Enkelin, als die Nachricht kam. Sie ist so stolz auf ihre Großmutter, das macht mich noch glücklicher», sagte die erste Israelin, die in die Annalen der Preisträger eingeht.

Der in Indien geborene US-Bürger Ramakrishnan ist Gruppenleiter am Molekularbiologie-Labor des britischen Medical Research Councils in Cambridge. «Ich muss sagen, ich schulde all meinen brillanten Kollegen, Studenten und wissenschaftlichen Mitarbeitern großen Dank», erklärte er. Die «kollegiale Atmosphäre» habe die Forschung erst möglich gemacht.

Sein Landsmann Steitz arbeitet als Professor für molekulare Biophysik und Biochemie am Howard Hughes Medical Institute der Yale-Universität in den USA. «Das ist sehr aufregend. Man denkt oft, dass es passieren könnte, aber kann sich nicht sicher sein», sagte der Wissenschaftler am Mittwoch zur Nachricht aus Stockholm. «Wir arbeiten weiter an Ribosomen und untersuchen verschiedene Eigenschaften, um noch mehr über ihre Funktionen zu lernen.» 

Alle drei haben eine der wichtigsten Fragen des Lebens aufgeklärt: Wie wird ein Gen zum Protein? Die aus rund 3,2 Milliarden chemischen Bausteinen zusammengesetzte Erbinformation lagert im Zellkern. Wenn eines der rund 25 000 Gene abgelesen wird, fertigt die Zelle zunächst eine Abschrift, nur diese «Blaupause» verlässt den Zellkern. Außerhalb trifft sie auf die vielen Proteinfabriken der Zelle, die Ribosomen.

Deren genaue Form und Funktion haben die neuen Chemie- Nobelpreisträger entschlüsselt, begründete die Akademie ihre von Experten seit Jahren erwartete Entscheidung. Dazu mussten sie die aus hunderttausenden Atomen aufgebauten Ribosomen mit Röntgenstrahlen analysieren - ein lange Zeit erfolgloses und noch immer aufwendiges Unterfangen («Röntgenkristallographie»).

Ribosomen lesen die Bauanleitung aus dem Zellkern wie einen Lochstreifen und fügen daraufhin Stück für Stück das darin codierte Protein aus einzelnen Aminosäuren zusammen. Erst die so wachsenden Proteine sind die universellen Werkzeuge des Lebens: Sie bauen die Muskeln auf, transportieren Sauerstoff, spalten die Nahrung auf, dienen als Botenstoffe oder formen Haut und Haare. Auch das Ribosom selbst ist gigantischer Komplex aus vielen Proteinen. Ribosomen gibt es in allen Zweigen des Lebens: bei Bakterien, Pflanzen, Pilzen und Tieren.

Wer etwa die genaue Form eines Bakterien-Ribosoms kennt, kann eine Chemikalie suchen, die sich an einer entscheidenden Stelle darin festklemmt - im Idealfall kann das Bakterium dann keine Proteine mehr herstellen und stirbt. Mittlerweile werden solche nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip andockenden Substanzen virtuell am Computer gesucht und getestet, sagte der geschäftsführender Direktor des Max-Planck-Instituts für strukturelle Molekularbiologie am Desy, Eckhard Mandelkow.

«Alle drei sind wahre Krieger im Kampf gegen die Resistenz bei Antibiotika, die eine immer größere Flutwelle geworden ist», ergänzte Nobelkomitee-Mitglied Ehrenberg. «Sie haben das mit ihren Entdeckungen nicht bewusst angestrebt, aber es ist ein positiver Nebeneffekt.»

Im vergangenen Jahr hatten die Amerikaner Osamu Shimomura, Martin Chalfie und Roger Tsien die Auszeichnung erhalten. Sie haben das grünlich leuchtende Protein einer Qualle zu einem der wichtigsten Werkzeuge der Biologie gemacht.

Am Dienstag hatte die Akademie den Physik-Nobelpreis an Charles Kao, Willard Boyle und George Smith für den schnellen Datentransport über Glasfasern und den lichtempfindlichen Chip in Digitalkameras vergeben. Der diesjährige Medizin-Nobelpreis war am Montag Elizabeth Blackburn, Carol Greider und Jack Szostak für grundlegende Erkenntnisse zum Altern der Zellen zuerkannt worden. Die feierliche Überreichung der Auszeichnungen findet traditionsgemäß am 10. Dezember statt, dem Todestag des Preisstifters Alfred Nobel.

http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2009/

Wissenschaft / Nobelpreise / Chemie
07.10.2009 · 16:40 Uhr
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